نقش اهریمنی پروتئین اسپایک در کروناویروس ها: ساختار، فعالیت و تکامل

نوع مقاله : مقاله ترویجی

نویسندگان
فهیمه قوامی پور 1
پریسا نصراللهی 1
بهاره دبیرمنش 1
حسن جلیلی 2
خسرو خواجه 1
1 تهران، دانشگاه تربیت مدرس، دانشکده علوم زیستی، گروه بیوشیمی
2 تهران، دانشگاه تهران، دانشکده علوم و فنون نوین، گروه مهندسی علوم زیستی
چکیده
از ابتدای قرن بیست و یکم کروناویروس­ها با منشا حیوانی عامل چندین اپیدمی پنومونی مرگبار در انسان بوده­اند از جمله بیماری سارس، مرس و در حال حاضر بیماری کووید-19 که به صورت پاندمی در جهان شیوع پیدا کرده است. ظهور این سندرم­های حاد تنفسی بر تهدید انتقال بین گونه ایی کروناویروس­ها و شیوع در انسان­ها تاکید دارد. کروناویروس­ها حاوی یک پروتئین اسپایک (spike) (S) واقع در سطح هستند که به واسطه شناخت گیرنده و الحاق غشا، عفونت را آغاز می کنند و عامل کلیدی در اختصاصیت میزبان و انتفال بین گونه­ایی ست. تا به امروز هیچ درمان خاص یا واکسنی علیه هیچ یک از هفت کروناویروس انسانی مورد تأیید قرار نگرفته است، و این امر ضرورت بررسی اصول حاکم بر ورود ویروس و مکانیسم انتقال بین گونه­ای را تأکید می­کند. در این مقاله مروری، مکانیسم عفونت مورد استفاده توسط کروناویروس­ها با تمرکز بر روی ویژگی­های پروتئین S، و اتصال به گیرنده آن، و همچنین  تفاوت­ها در گونه­های مختلف و فرآیندهای پروتئازی درگیر در آغاز عفونت بررسی گردیده تا تصویر کاملی از نقش آن­ها در چرخه تکثیر کروناویروس­ها ارائه شود و همچنین در انتها درباره روش­های درمانی مبتنی بر پروتئین S و گیرنده ACE2 صحبت می­ شود.

کلیدواژه‌ها

  1. Lu R, Zhao X, Li J, et al (2020) Genomic characterisation and epidemiology of 2019 novel coronavirus: implications for virus origins and receptor binding. Lancet 395:565–574
  2. Zhou P, Tachedjian M, Wynne JW, et al (2016) Contraction of the type i IFN locus and unusual constitutive expression of IFN-α in bats. Proc Natl Acad Sci U S A 113:2696–2701 . doi: 10.1073/pnas.1518240113
  3. Wu A, Peng Y, Huang B, et al (2020) Genome Composition and Divergence of the Novel Coronavirus (2019-nCoV) Originating in China. Cell Host Microbe 27:325–328 . doi: 10.1016/j.chom.2020.02.001
  4. Singhal T (2020) A Review of Coronavirus Disease-2019 (COVID-19). 87:281–286
  5. Lai MC (2007) Coronaviridae. Fields Virol 1305–1318
  6. Adams MJ, King AMQ, Carstens EB (2013) Ratification vote on taxonomic proposals to the International Committee on Taxonomy of Viruses (2013). Arch Virol 158:2023–2030
  7. van Regenmortel MH V, Fauquet CM, Bishop DHL, et al (2000) Virus taxonomy: classification and nomenclature of viruses. Seventh report of the International Committee on Taxonomy of Viruses. Academic Press
  8. Rockett R (2010) Human coronaviruses. PCR Clin Microbiol An Aust Int Perspect 273–275 . doi: 10.1007/978-90-481-9039-3_42
  9. Andersen KG, Rambaut A, Lipkin WI, et al (2020) The proximal origin of SARS-CoV-2. Nat Med 2–4 . doi: 10.1038/s41591-020-0820-9
  10. Wang L, Wang Y, Ye D, Liu Q (2020) A review of the 2019 Novel Coronavirus (COVID-19) based on current evidence. Int J Antimicrob Agents 105948 . doi: 10.1016/j.ijantimicag.2020.105948
  11. Carter J, Saunders V, Saunders VA (2007) Virology: principles and applications. John Wiley & Sons
  12. Alsaadi EAJ, Jones IM (2019) Membrane binding proteins of coronaviruses. 14:275–286
  13. Li F (2016) Structure, Function, and Evolution of Coronavirus Spike Proteins. Annu Rev Virol 3:237–261 . doi: 10.1146/annurev-virology-110615-042301
  14. Hoffmann M, Kleine-Weber H, Schroeder S, et al (2020) SARS-CoV-2 Cell Entry Depends on ACE2 and TMPRSS2 and Is Blocked by a Clinically Proven Protease Inhibitor. Cell 1–10 . doi: 10.1016/j.cell.2020.02.052
  15. Masters PS (2006) The molecular biology of coronaviruses. Adv Virus Res 66:193–292
  16. Li F (2012) Evidence for a common evolutionary origin of coronavirus spike protein receptor-binding subunits. J Virol 86:2856–2858
  17. Peng G, Sun D, Rajashankar KR, et al (2011) Crystal structure of mouse coronavirus receptor-binding domain complexed with its murine receptor. Proc Natl Acad Sci 108:10696–10701
  18. Schwegmann-Weßels C, Herrler G (2006) Sialic acids as receptor determinants for coronaviruses. Glycoconj J 23:51–58
  19. Chen Y, Rajashankar KR, Yang Y, et al (2013) Crystal Structure of the Receptor-Binding Domain from Newly Emerged Middle East Respiratory Syndrome Coronavirus. J Virol 87:10777–10783 . doi: 10.1128/jvi.01756-13
  20. Tortorici MA, Veesler D (2019) Structural insights into coronavirus entry, 1st ed. Elsevier Inc.
  21. Millet JK, Whittaker GR (2015) Host cell proteases: Critical determinants of coronavirus tropism and pathogenesis. Virus Res 202:120–134
  22. Wrapp D, Wang N, Corbett KS, et al (2020) Cryo-EM structure of the 2019-nCoV spike in the prefusion conformation. Science (80- ) 367:1260–1263
  23. Zhou P, Yang X-L, Wang X-G, et al (2020) A pneumonia outbreak associated with a new coronavirus of probable bat origin. Nature 579:270–273
  24. Ge X-Y, Li J-L, Yang X-L, et al (2013) Isolation and characterization of a bat SARS-like coronavirus that uses the ACE2 receptor. Nature 503:535–538
  25. Li F, Li W, Farzan M, Harrison SC (2005) Structure of SARS coronavirus spike receptor-binding domain complexed with receptor. Science (80- ) 309:1864–1868
  26. Towler P, Staker B, Prasad SG, et al (2004) ACE2 X-ray structures reveal a large hinge-bending motion important for inhibitor binding and catalysis. J Biol Chem 279:17996–18007
  27. Lu G, Wang Q, Gao GF (2015) Bat-to-human: spike features determining ‘host jump’of coronaviruses SARS-CoV, MERS-CoV, and beyond. Trends Microbiol 23:468–478
  28. Hou Y, Peng C, Yu M, et al (2010) Angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) proteins of different bat species confer variable susceptibility to SARS-CoV entry. Arch Virol 155:1563–1569
  29. Li W, Greenough TC, Moore MJ, et al (2004) Efficient replication of severe acute respiratory syndrome coronavirus in mouse cells is limited by murine angiotensin-converting enzyme 2. J Virol 78:11429–11433
  30. Graham RL, Baric RS (2010) Recombination, reservoirs, and the modular spike: mechanisms of coronavirus cross-species transmission. J Virol 84:3134–3146
  31. Qu X-X, Hao P, Song X-J, et al (2005) Identification of two critical amino acid residues of the severe acute respiratory syndrome coronavirus spike protein for its variation in zoonotic tropism transition via a double substitution strategy. J Biol Chem 280:29588–29595
  32. Reguera J, Mudgal G, Santiago C, Casasnovas JM (2014) A structural view of coronavirus–receptor interactions. Virus Res 194:3–15
  33. Frana MF, Behnke JN, Sturman LS, Holmes K V (1985) Proteolytic cleavage of the E2 glycoprotein of murine coronavirus: host-dependent differences in proteolytic cleavage and cell fusion. J Virol 56:912–920
  34. Shulla A, Heald-Sargent T, Subramanya G, et al (2011) A transmembrane serine protease is linked to the severe acute respiratory syndrome coronavirus receptor and activates virus entry. J Virol 85:873–882
  35. Park JE, Li K, Barlan A, et al (2016) Proteolytic processing of middle east respiratory syndrome coronavirus spikes expands virus tropism. Proc Natl Acad Sci U S A 113:12262–12267 . doi: 10.1073/pnas.1608147113
  36. Li H, Wu C, Yang Y, et al (2020) Furin, a potential therapeutic target for COVID-19. ChinaXiv 202002.00062 . doi: 10.12074/202002.00062
  37. Wu C, Yang Y, Liu Y, Zhang P Furin , a potential therapeutic target for COVID-19. doi 10.12074/202002.00062
  38. Walls AC, Tortorici MA, Snijder J, et al (2017) Tectonic conformational changes of a coronavirus spike glycoprotein promote membrane fusion. Proc Natl Acad Sci 114:11157–11162
  39. Zhang H, Penninger JM, Li Y, et al (2020) Angiotensin-converting enzyme 2 (ACE2) as a SARS-CoV-2 receptor: molecular mechanisms and potential therapeutic target. Intensive Care Med 46:586–590 . doi: 10.1007/s00134-020-05985-9
  40. Sui J, Li W, Murakami A, et al (2004) Potent neutralization of severe acute respiratory syndrome (SARS) coronavirus by a human mAb to S1 protein that blocks receptor association. Proc Natl Acad Sci 101:2536–2541
  41. Yuan M, Wu NC, Zhu X, et al (2020) A highly conserved cryptic epitope in the receptor-binding domains of SARS-CoV-2 and SARS-CoV. Science 0036-8075. doi 10.1126/science.abb7269

  • تاریخ دریافت 22 بهمن 1398
  • تاریخ بازنگری 10 تیر 1399
  • تاریخ پذیرش 10 تیر 1399